Detalles MARC
| 000 -CABECERA |
|---|
| campo de control de longitud fija |
05003nam a22003495i 4500 |
| 001 - NÚMERO DE CONTROL |
|---|
| campo de control |
234972 |
| 003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL |
|---|
| campo de control |
ES-VaUE |
| 005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN |
|---|
| campo de control |
20221220020635.0 |
| 007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL |
|---|
| campo de control de longitud fija |
cr nn 008mamaa |
| 008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL |
|---|
| campo de control de longitud fija |
100301s2005 xxu| s |||| 0|eng d |
| 020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO |
|---|
| Número Internacional Estándar del Libro |
9781592598748 |
| 024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES |
|---|
| Número estándar o código |
10.1385/1592598749 |
| Fuente del número o código |
doi |
| 040 ## - FUENTE DE LA CATALOGACIÓN |
|---|
| Centro catalogador/agencia de origen |
ES-MaUEC |
| Lengua de catalogación |
spa |
| Centro/agencia transcriptor |
ES-MaUEC |
| 245 10 - MENCIÓN DE TÍTULO |
|---|
| Título |
Amyloid Proteins |
| Mención de responsabilidad, etc. |
edited by Einar M. Sigurdsson. |
| 250 ## - MENCIÓN DE EDICIÓN |
|---|
| Mención de edición |
1st edition 2005 |
| 264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT |
|---|
| Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright |
Totowa, NJ |
| Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante |
Humana Press |
| Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright |
2005 |
| 300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA |
|---|
| Extensión |
1 recurso en línea (408 páginas) |
| Otras características físicas |
156 ilustraciones, 1 ilustraciones a color |
| 336 ## - TIPO DE CONTENIDO |
|---|
| Término de tipo de contenido |
texto |
| Código de tipo de contenido |
txt |
| Fuente |
rdacontent |
| 337 ## - TIPO DE MEDIO |
|---|
| Nombre/término del tipo de medio |
electrónico |
| Código del tipo de medio |
c |
| Fuente |
rdamedia |
| 338 ## - TIPO DE SOPORTE |
|---|
| Nombre/término del tipo de soporte |
recurso electrónico |
| Código del tipo de soporte |
cr |
| Fuente |
rdacarrier |
| 347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL |
|---|
| Tipo de archivo |
archivo de texto |
| Formato de codificación |
PDF |
| 490 0# - MENCIÓN DE SERIE |
|---|
| Mención de serie |
Methods in Molecular Biology |
| Número Internacional Normalizado para Publicaciones Seriadas |
1940-6029 |
| Designación de volumen o secuencia |
299 |
| 505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO |
|---|
| Nota de contenido con formato |
In Vitro Assays -- Preparation of Aggregate-Free,Low Molecular Weight Amyloid? for Assembly and Toxicity Assays -- Determination of Peptide Oligomerization State Using Rapid Photochemical Crosslinking -- In Vitro Preparation of Prefibrillar Intermediates of Amyloid-? and ? Synuclein -- Purification of Recombinant Tau Protein and Preparation of Alzheimer-Paired Helical Filaments In Vitro -- Cyclic Amplification of Protein Misfolding and Aggregation -- X-Ray Diffraction Studies of Amyloid Structure -- Molecular Electron Microscopy Approaches to Elucidating the Mechanisms of Protein Fibrillogenesis -- Time -Lapse Atomic Force Microscopy in the Characterization of Amyloid-Like Fibril Assembly and Oligomeric Intermediates -- Fourier Transform Infrared and Circular Dichroism Spectroscopies for Amyloid Studies -- Quasielastic Light Scattering for Protein Assembly Studies -- Intrinsic Fluorescent Detection of Tau Conformation and Aggregation -- Quantitative Measurement of Fibrillogenesis by Mass Spectrometry -- Cell Culture Assays -- Isolation and Culturing of Human Vascular Smooth Muscle Cells -- Murine Cerebrovascular Cells as a Cell Culture Model for Cerebral Amyloid Angiopathy -- Purification of Human Wild-Type or Variant Cystatin C From Conditioned Media of Transfected Cells -- Prion Propagation in Cell Culture -- In Vivo-Related Assays -- Preparation and Propagation of Amyloid-Enhancing Factor -- Purification of Amyloid Protein AA Subspecies From Amyloid-Rich Human Tissues -- Purification of Transthyretin and Transthyretin Fragments From Amyloid-Rich Human Tissues -- Extraction and Chemical Characterization of Tissue-Deposited Proteins From Minute Diagnostic Biopsy Specimens -- Tissue Processing Prior to Protein Analysis and Amyloid-ß Quantitation -- ELISA Method for Measurement of Amyloid-ß Levels -- Histological Staining of Amyloid-ß in Mouse Brains -- The Mouse Model for Scrapie -- Radiolabeling of Amyloid-ß Peptides -- In Vivo Imaging of Amyloid-ß Deposits in Mouse Brain With Multiphoton Microscopy -- Magnetic Resonance Imaging of Amyloid Plaques in Transgenic Mice. |
| 520 ## - SUMARIO, ETC. |
|---|
| Sumario, etc. |
In recent years, various in vitro and in vivo techniques, transgenic technologies, and novel animal models have been developed to understand amyloid diseases-such as Alzheimer's disease and some forms of diabetes-and to screen for drugs that can block amyloid formation and/or disassemble its associated fibrils. In Amyloid Proteins: Methods and Protocols, internationally known researchers describe in step-by-step detail their best techniques for studying these types of proteins and their involvement in the etiology, pathogenesis, diagnosis, and therapy of amyloid diseases. The contributors provide proven methods for the preparation of amyloid and its precursors (oligomers and protofibrils), in vitro assays and analytical techniques for their study, and cell culture models and assays for the production of amyloid proteins. Additional chapters present readily reproducible techniques for amyloid extraction from tissue, its detection in vitro and in vivo, as well as nontransgenic methods for developing amyloid mouse models. The protocols follow the successful Methods in Molecular Biology™ series format, each offering step-by-step laboratory instructions, an introduction outlining the principle behind the technique, lists of the necessary equipment and reagents, and tips on troubleshooting and avoiding known pitfalls. Authoritative and highly practical, Amyloid Proteins: Methods and Protocols offers both skilled and novice investigators a proven collection of standard and novel techniques for studying amyloid proteins and peptides, as well as their relation to amyloid diseases. |
| 988 ## - NOTA LOCAL 598 |
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| Nota local 598 (boletines) |
Springer_Protocols_2005 |
| 700 1# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE PERSONA |
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| Nombre de persona |
Sigurdsson, Einar M |
| Término indicativo de función/relación |
editor literario |
| Código de función/relación |
edt |
| -- |
http://id.loc.gov/vocabulary/relators/edt |
| 776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL |
|---|
| Información de relación/Frase instructiva de referencia |
Printed edition: |
| Número Internacional Estándar del Libro |
9781617375026 |
| 776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL |
|---|
| Información de relación/Frase instructiva de referencia |
Printed edition: |
| Número Internacional Estándar del Libro |
9781588293374 |
| 856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS |
|---|
| Identificador Uniforme del Recurso |
https://go.openathens.net/redirector/universidadeuropea.es?url=https://doi.org/10.1385/1592598749 |
| Nota pública |
(usuarios Universidad Europea de Valencia) |
| 942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA) |
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| Fuente del sistema de clasificación o colocación |
Library of Congress Classification |
| Tipo de ítem Koha |
LIBRO-E NO PRÉSTAMO |