Protein Folding Protocols (Registro nro. 235293)

Detalles MARC
000 -CABECERA
campo de control de longitud fija 03483nam a22003495i 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control 235293
003 - IDENTIFICADOR DEL NÚMERO DE CONTROL
campo de control ES-VaUE
005 - FECHA Y HORA DE LA ÚLTIMA TRANSACCIÓN
campo de control 20221220020656.0
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr nn 008mamaa
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 100301s2006 xxu| s |||| 0|eng d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
Número Internacional Estándar del Libro 9781597451895
024 7# - IDENTIFICADOR DE OTROS ESTÁNDARES
Número estándar o código 10.1385/1597451894
Fuente del número o código doi
040 ## - FUENTE DE LA CATALOGACIÓN
Centro catalogador/agencia de origen ES-MaUEC
Lengua de catalogación spa
Centro/agencia transcriptor ES-MaUEC
245 10 - MENCIÓN DE TÍTULO
Título Protein Folding Protocols
Mención de responsabilidad, etc. edited by Yawen Bai.
250 ## - MENCIÓN DE EDICIÓN
Mención de edición 1st edition 2006
264 #1 - PRODUCCIÓN, PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, FABRICACIÓN Y COPYRIGHT
Producción, publicación, distribución, fabricación y copyright Totowa, NJ
Nombre del de productor, editor, distribuidor, fabricante Humana Press
Fecha de producción, publicación, distribución, fabricación o copyright 2006
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión 1 recurso en línea (XIV, 328 páginas)
Otras características físicas 111 ilustraciones
336 ## - TIPO DE CONTENIDO
Término de tipo de contenido texto
Código de tipo de contenido txt
Fuente rdacontent
337 ## - TIPO DE MEDIO
Nombre/término del tipo de medio electrónico
Código del tipo de medio c
Fuente rdamedia
338 ## - TIPO DE SOPORTE
Nombre/término del tipo de soporte recurso electrónico
Código del tipo de soporte cr
Fuente rdacarrier
347 ## - CARACTERÍSTICAS DEL ARCHIVO DIGITAL
Tipo de archivo archivo de texto
Formato de codificación PDF
490 0# - MENCIÓN DE SERIE
Mención de serie Methods in Molecular Biology
Número Internacional Normalizado para Publicaciones Seriadas 1940-6029
Designación de volumen o secuencia 350
505 0# - NOTA DE CONTENIDO CON FORMATO
Nota de contenido con formato Infrared Temperature-Jump Study of the Folding Dynamics of ?-Helices and ?-Hairpins -- The Use of High-Pressure Nuclear Magnetic Resonance to Study Protein Folding -- Characterization of Denatured Proteins Using Residual Dipolar Couplings -- Characterizing Residual Structure in Disordered Protein States Using Nuclear Magnetic Resonance -- Population and Structure Determination of Hidden Folding Intermediates by Native-State Hydrogen Exchange-Directed Protein Engineering and Nuclear Magnetic Resonance -- Characterizing Protein Folding Transition States Using ?-Analysis -- Advances in the Analysis of Conformational Transitions in Peptides Using Differential Scanning Calorimetry -- Application of Single Molecule Förster Resonance Energy Transfer to Protein Folding -- Single Molecule Studies of Protein Folding Using Atomic Force Microscopy -- Using Triplet-Triplet Energy Transfer to Measure Conformational Dynamics in Polypeptide Chains -- A Hierarchical Protein Folding Scheme Based on the Building Block Folding Model -- Replica Exchange Molecular Dynamics Method for Protein Folding Simulation -- Estimation of Folding Probabilities and ? Values From Molecular Dynamics Simulations of Reversible Peptide Folding -- Packing Regularities in Biological Structures Relate to Their Dynamics -- Intermediates and Transition States in Protein Folding -- Thinking the Impossible.
520 ## - SUMARIO, ETC.
Sumario, etc. Protein Folding Protocols presents protocols for studying and characterizing protein folding from the unfolded to the folded state. Covering experiment and theory, bioinformatics approaches, and state-of-the-art simulation protocols for better sampling of the conformational space, this volume describes a broad range of techniques to study, predict, and analyze the protein folding process. Protein Folding Protocols also provides sample approaches toward the prediction of protein structure starting from the amino acid sequence, in the absence of overall homologous sequences. These approaches have tremendous implications, ranging from drug design, functional assignment, comprehension of the nature of regulation, understanding molecular machines, viral entry into cells, and putting together cellular pathways and their dynamics.
988 ## - NOTA LOCAL 598
Nota local 598 (boletines) Springer_Protocols_2006
700 1# - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Bai, Yawen
Término indicativo de función/relación editor literario
Código de función/relación edt
-- http://id.loc.gov/vocabulary/relators/edt
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781617376764
776 08 - ENTRADA/ENLACE A UN FORMATO FÍSICO ADICIONAL
Información de relación/Frase instructiva de referencia Printed edition:
Número Internacional Estándar del Libro 9781588296221
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme del Recurso https://go.openathens.net/redirector/universidadeuropea.es?url=https://doi.org/10.1385/1597451894
Nota pública (usuarios Universidad Europea de Valencia)
942 ## - ELEMENTOS DE PUNTO DE ACCESO ADICIONAL (KOHA)
Fuente del sistema de clasificación o colocación Library of Congress Classification
Tipo de ítem Koha LIBRO-E NO PRÉSTAMO
Existencias
Información adicional para el OPAC Código 2 (categoría) Estado de pérdida Fuente del sistema de clasificación o colocación Tipo de material Código 1: Estado físico No se presta Estado Localización permanente Ubicación/localización actual Ubicación en estantería Fecha de adquisición Tipo de préstamo Total de préstamos Código de barras Fecha visto por última vez Precio válido a partir de Tipo de ítem Koha
Acceso concurrente No retirado   Library of Congress Classification E-Libro Buen estado Acceso electrónico Acceso electrónico Valencia Digital Valencia Digital Acceso Electrónico (UEV) 20/12/2022 En línea   eBook.20124369 20/12/2022 20/12/2022 LIBRO-E NO PRÉSTAMO